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Exotoxin A
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Exotoxin A ist bekannt als ein bedeutendes, virulentes Lektin aus dem Bakterium Pseudomonas aeruginosa. Die MolekΓΌlmasse betrΓ€gt 66,5 kDa. Das Polypeptid Exotoxin A besteht aus drei DomΓ€nen, von denen eine ADP-Ribosyltransferase-AktivitΓ€t besitzt, wΓ€hrend die beiden anderen DomΓ€nen das Toxin an sensitive Zellen binden und fΓΌr das Eindringen der ersten DomΓ€ne in das Cytoplasma durch die Zellmembran hindurch verantwortlich sind.

Das biochemische Verhalten ist identisch mit der Reaktion von Diphtherietoxin A, d. h. der Elongationsfaktor eEF-2 wird zu einem ADP-Ribosyl-EF2-Komplex gebunden und steht somit nicht mehr fΓΌr die Proteinsynthese zur VerfΓΌgung.

Contents

β€’ Literatur

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Literatur

β€’ S. P. Yates, P. L. Taylor, R. JΓΈrgensen u. a.: Structure-function analysis of water-soluble inhibitors of the catalytic domain of exotoxin A from Pseudomonas aeruginosa. In: Biochem. J. 385 (Pt 3), Februar 2005, S. 667–675. doi:10.1042/BJ20041480. PMC 1134741 (freier Volltext). PMID 15458385.
β€’ S. P. Yates, A. R. Merrill: Elucidation of eukaryotic elongation factor-2 contact sites within the catalytic domain of Pseudomonas aeruginosa exotoxin A. In: Biochem. J. 379 (Pt 3), Mai 2004, S. 563–572. doi:10.1042/BJ20031731. PMC 1224111 (freier Volltext). PMID 14733615.
β€’ P. Hafkemeyer, U. Brinkmann, E. Brinkmann, I. Pastan, H. E. Blum, T. F. Baumert: Pseudomonas exotoxin antisense RNA selectively kills hepatitis B virus infected cells. In: World J. Gastroenterol. 14 (18), Mai 2008, S. 2810–2817. doi:10.3748/wjg.14.2810. PMC 2710720 (freier Volltext). PMID 18473403.
β€’ Daniel Stuckey, Shawn Hingtgen, Nihal Karaka, Benjamin Rich, Khalid Shah: Engineering toxin-resistant therapeutic stem cells to treat brain tumors. In: Stem Cells (AlphaMed Express). 2, 2015, S. 589–600. doi:10.1002/stem.1874.

Einzelnachweise

cite-note-11. Homologe bei OMA